包涵體是新合成的肽鏈在折疊過程中部分折疊的中間體形成的，而不是由完全的解折疊形式的蛋白質形成的，這可能與體外復性時聚集體的形成有相似的機制， 　　包涵體熒光圖 　　應該考慮到在包涵體中含有這些部分折疊的結構。但是，由于包涵體的特性，很難利用物理的方法去探測包涵體中蛋白質肽鏈的結構。 Zetlmeissl等人利用圓二色的方法，發現聚集體的肽鏈保持了部分的二級結構。利用Raman測定的方法也得出了相同的結論。利用ATR-FTIR發現包涵體蛋白質的結構比天然的蛋白質和鹽沉淀的蛋白質含有更多的非天然狀態的折疊的結構。Murry等人利用免疫學的方法測定色氨酸合成酶的亞基，蛋白質復性以后，出現三種形式的蛋白質：一種是不溶的高分子量的聚集體，一種是可溶的復性完全的蛋白質，一種是可溶的低分子量的聚集體，最后一種聚集體同天然的蛋白質一樣有免疫活性，可以與兩種單克隆抗體結合，但是天然蛋白質的另外三種抗體不與它結合，說明了即使沒有復性，聚集體仍保持了部分的近似天然的結構狀態。 　　在大腸桿菌中，包涵體可以在細胞的兩個位置出現：細胞質和外周胞質。包涵體在細胞內形成的位置和特點取決于蛋白質表達的方式。三種表達的內酰氨酶，一種是天然的內酰氨酶，一種是含有OmpA信號肽，一種完全切除了天然蛋白質的信號膚，當大量表達時，造成了聚集體的形成，前兩者的聚集體在外周胞質，后者在細胞質內形成聚集。這些包涵體在大小和形狀有相當清楚的差別，這些差別表現了聚集體的表面形態、組成和形成聚集體的多肽鏈構象上的不同。 　　大腸桿菌細胞質中的包涵體直徑一般在0.2到1.5μm之間，不同的蛋白質具有不同的直徑，如干擾素的大小是0.811μm，而牛凝乳酶原的大小是1.281μm。大的包涵體可以利用光學顯微鏡看得到。在一些情況下，有些包涵體比較大，直徑大于大腸桿菌的直徑，使得大腸桿菌有一個突起。一般情況下，一個細胞僅有一個包涵體。包涵體從來不吸附在膜上，并且不同于真核細胞中的其它的細胞器。高精度的投射電子顯微鏡顯示了多孔的結構。 　　所有的包涵體密度較大，是微生物細胞中密度最大的結構，密度在1.1-1.3之間，不同蛋白質的包涵體的密度也不同，一些低分子量的包涵體結構是多孔的。 　　聚集體的構象還沒有進行系統的研究，但是已經知道聚集在一起的作用力不是共價鍵，主要的是疏水相互作用力。大腸桿菌的細胞質中有大量的谷胱甘肽，抑制二硫鍵的形成。所以，當蛋白質在細胞質中表達時，由于形成不了二硫鍵而形成了聚集體。內酰氨酶的包涵體進行蔗糖梯度離心表明其中95%是蛋白質成分，說明很少有其他的蛋白質成分加入到聚集體中，利用免疫學的方法，也沒有發現伴侶分子。體內聚集體的形成不僅產生包涵體，而且會帶來淀粉質的疾病，對哺乳動物同樣會造成疾病。 　　對體內或者體外蛋白質聚集體形成的研究，特別是了解氨基酸序列如何避免聚集體的形成，可以大大提高蛋白質在體外折疊的收率，并且有助于理解體內分子病形成的機制。

 

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